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驱动阿尔茨海默病淀粉样β斑块形成的关键相互作用 这一成果如何申请专利？

专利代理 发布时间：2025-06-13 09:40:05 浏览: 次


在研究了140,000种Aβ42肽的版本后，科学家们确定了一些最早驱动阿尔茨海默病病例中有害淀粉样蛋白聚集体形成的分子相互作用。研究结果发表在《科学进展》期刊上。 
 
科学家们使用大规模基因组数据和机器学习来分析Aβ42的不同版本，以了解改变Aβ的遗传特性如何影响聚集反应的速度。 
 
了解Aβ的作用机制可能有助于科学家开发出新的疗法，帮助全球数百万患有阿尔茨海默病的人。根据一项估计，全球有超过5500万人受到痴呆症的影响，其中60–70%的患者患有阿尔茨海默病。痴呆症是我们这个时代最大的健康和社会护理问题。这项研究利用科技的力量填补了有毒淀粉样蛋白在大脑中积累的关键拼图，并提高了我们对遗传如何影响这种蛋白质形成斑块的理解。
 
目前有130多种药物正在阿尔茨海默病临床试验中进行测试，迫切需要开发更有效、更安全的治疗方法，因此，继续进行此类研究对于深入了解阿尔茨海默病的复杂过程至关重要。 
 
在大脑中，淀粉样β肽倾向于聚集和团块，形成称为淀粉样纤维的细长结构。随着时间的推移，这些纤维积累成斑块，这是包括阿尔茨海默病在内的50多种神经退行性疾病病理特征的标志。 当自由流动的Aβ肽转变为稳定的、有结构的纤维时，它们会经过一个短暂的、高能的过渡态。 
 
理解这些结构和反应对于开发能够治疗和预防神经退行性疾病的方法至关重要。然而，使用经典方法研究这些短暂的高能过渡态是困难的。这使得研究Aβ聚集的起源变得具有挑战性。
 
在这项研究中，研究人员结合了三种技术来研究Aβ42。首先，使用了大规模并行DNA合成技术来研究改变Aβ中的氨基酸如何影响形成纤维所需的能量多少。使用了基因工程酵母细胞来测量反应速率。然后，使用机器学习来分析数据，并生成了淀粉样β蛋白聚集反应的完整能量景观，展示了这种蛋白质的所有可能突变对纤维形成速度的影响。这些技术使研究人员能够同时分析超过140,000种Aβ42的版本。 
 
淀粉样蛋白的特定部分之间的几个关键相互作用对纤维形成的速度有很强的影响。具体来说，发现Aβ42聚集反应在C-末端区域开始。基于这些结果，他们建议能够靶向并阻止C-末端区域相互作用的治疗方法可能有助于预防和治疗阿尔茨海默病。
 
“我们创建了第一个全面的图谱，展示了单个突变如何改变淀粉样β聚集的能量景观，这一过程是阿尔茨海默病发展的核心，”论文的共同第一作者Anna Arutyunyan说。“我们的数据驱动模型提供了反应过渡态的首次高分辨率观察，为更具针对性的治疗干预策略打开了大门。”
 
尽管这项研究集中于阿尔茨海默病的斑块，研究人员相信他们的方法可以用于研究其他神经退行性疾病中短暂存在的蛋白质过渡状态。 
 
研究具有新颖性，有两个原因：首先，我们的‘动力学选择’方法测量反应的速度——并且可以同时测量成千上万的反应，捕捉到聚合反应的真实限速步骤，其次，通过结合突变，我们可以系统地探查蛋白质在聚合反应开始时不同部分之间的相互作用。这不仅对于理解导致痴呆症的蛋白质聚集过程中的“第一事件”至关重要，还为剖析许多生物反应的关键起始步骤提供了一个强大的框架。
 
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